AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS E ENZIMAS

RESUMO DA AULA DE BIOQUÍMICA AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS E ENZIMAS

PROF.HUMBERTO S. COELHO

Proteínas

- Ligações Peptídicas

- Ligação Dissulfeto

Peptídeos - Proteína

Dipeptídeo

Tripeptídeo

Tetrapeptídeo

Pentapeptídeo

> 10 aa = oligopeptídeo

P.M = 10.000 d = PROTEÍNA

Proteína simples

Proteína conjugada

- Lipoproteína, glicoproteína, metaloproteína

Estrutura das Proteína: Determina a Função

Primária: número, espécie, sequência dos aminoácidos, ligações peptídicas.

Secundária: arranjos regulares e recorrentes (ptes de hidrogênio), alfa-hélice e beta-pregueada.

Terciária: pontes dissulfeto e arranjo tridimensional

Quaternária: União de cadeias polipeptídicas

Estrutura Secundária – separa as proteínas em fibrosas ou globulares

a - hélice

β – sheet ou β - pregueada

Funções das Proteínas

Catalisadores (enzimas)

Transportadoras (O₂, Vitaminas, fármacos)

Armazenamento

Proteção (anticorpos)

Reguladoras (insulina, glucagon)

Movimento (actina, miosina)

Estruturais (colágeno)

Transmissão de impulso nervoso (NT)

Controle do crescimento e diferenciação celular (hormônios)

Manutenção e distribuição de água

Homeostase, coagulação

Nutrientes

Tampões

Desnaturação / Renaturação

Modificação da estrutura tridimensional nativa da proteína com perda da função biológica

Renaturação é a volta da função a partir da retirada do agente desnaturante

Ácidos e Bases fortes: alteram o pH e o estado iônico da cadeia lateral

Solventes orgânicos e detergentes: interferem nas ligações hidrofóbicas

Agentes redutores: uréia – rompe pontes de H e o mercaptoetanol : rompe pontes dissulfeto

Sais: grupos ionizáveis + íons salinos = enfraquecem as ligações

Íons e metais pesados: mercúrio – sulfidrilas; chumbo – hemoglobina anemia

Temperatura: aumenta a energia das moléculas e rompe pontes de H

Estresse mecânico: rompe ligações de H

Características das Proteínas Fibrosas: Colágeno, Alfa-queratina e fibroína da seda.

Elasticidade e resistência

Insolúveis em água (aa hidrofóbicos)

Colágeno: ossos, tendões, córnea, dentes, pele, cartilagem, vasos sanguíneos

Síntese: células do tecido conjuntivo

Aminoácidos: hidroxilisina e hidroxiprolina

Doenças relacionadas ao colágeno:

Escorbuto (Síntese: pré-procolágeno – Ác. Ascórbico) (vit. C).

Osteogenesis imperfecta: Mutação genética: alteração de 1 glicina – outro aa (C- terminal + severa)

Encefalopatia espongiforme bovina (príon – proteína celular) normal - a - hélice, doença = formas β- pregueada e a-hélice – agregados fibrosos.

Características das Proteínas Globulares: Mioglobina, hemoglobina, anticorpos.

Solubilidade em água

Funções: enzimas, transportadoras e defesa

Mioglobina e Hemoglobina: Células musculares – cardíacas e esquelética

Transportadora e armazenadora de O₂

Globina = 153 resíduos de aa, 8 a - hélices, não possui cisteína.

Heme – estrutura orgânica cíclica – protoporfirina, á qual um átomo de ferro se liga (sítio de ligação com o oxigênio)

Constituinte da hemácias: Transporte de CO₂ e O₂

Tetramérica - HbA – 4 cadeias polipeptídicas, 2 alfa e 2 beta, 1 grupo prostético heme

Anemia Falciforme: HbS

Substituição do glutamato (polar), na posição 6 da cadeia beta da HbA, por uma valina (apolar) – hemoglobina em forma de Foice

Plasmodium falciparum - resistente

Anticorpos: Imunoglobulinas

Produzidos – Linfócitos B, Glicoproteínas, 4 cadeias polipeptídicas, IgG, IgA, IgE, IgM, IgD.

ENZIMAS

Função: São catalisadores do sistema biológico

Características: Catalisadores – centro ativo, Especificidade ao substrato.

Co-fatores: metais inorgânicos

Co-enzimas: moléculas orgânicas derivadas de vitaminas.

Grupos prostéticos: coenzima ligada fortemente à enzima

         Apoenzima + co-fator = Holoenzima

Modelos Enzimáticos:

- Modelo Chave-fechadura

- Modelo encaixe induzido

Energia de Ativação: Energia necessária para iniciar uma reação (transformar os substratos em produtos)

Enzimas alostéricas: funcionam por meio da ligação de compostos reguladores chamados:

Moduladores alostéricos (efetores): são moléculas, diferentes dos substratos, que regulam a atividade da enzima ao se ligarem nos sítios moduladores.

Moduladores positivos: aumentam a afinidade da enzima ao substrato

Moduladores negativos: diminuem a afinidade da enzima ao substrato

Fatores que interferem na atividade enzimática

Temperatura ótima: Acima da temp. ótima desnaturação

pH ótimo: Ionização de aa no sítio ativo, Alteração na estrutura terciária, Ionização do substrato, Desnaturação

Concentração ótima: >concentração > atividade

Aplicação Clínica das Enzimas